Какие вещества выполняют ферментативную функцию

В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами. Это ферменты.

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом. Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию. Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое.

В состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ.

Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Ферменты , или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью.

Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом. Решай задания и варианты по биологии с ответами. Комментарии Для добавления комментариев необходимо авторизоваться. Вход Регистрация. Забыли пароль? Войти через социальную сеть. Уже зарегистрированы? Подключите соц. Принимаю условия пользовательского соглашения и политики конфиденциальности. Восстановление пароля. Введите свою почту и мы вышлем вам ссылку для восстановление доступа.

Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу. Ферментативная активность может регулироваться активаторами повышаться и ингибиторами понижаться.

Основные функции белков в клетке

Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу. Ферментативная активность может регулироваться активаторами повышаться и ингибиторами понижаться.

Наука о ферментах называется энзимологией , а не ферментологией чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков. Однако механизм этих явлений был неизвестен [3]. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени [4] и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожения Ю.

Либиха , согласно которой все процессы брожения представлялись чисто химическими явлениями каталитического характера будто бы спиртовое брожение происходит вследствие того, что молекулярные колебания разлагающихся частиц дрожжей передаются сахару и сахар начинает распадаться на спирт и углекислый газ; таким образом дрожжи вызывают брожение не при жизни, а только после своей смерти [5].

Различные точки зрения о природе спиртового брожения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и механицистов М. Бертло и Ю. Собственно ферментами от лат. В противовес этому подходу в году В. Кюне предложил термин энзим от греч. Через два года после смерти Л. Пастера в году Э. В году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент уреаза был выделен в году Дж.

В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана. Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК.

Существуют два основных пути повышения скорости химической реакции. Катализатор обозначим его буквой К на промежуточной стадии взаимодействует с реагентом А с образованием нового комплексного соединения КА , переходному состоянию которого соответствует значительно более низкая энергия активации по сравнению с переходным состоянием реагента А в некатализируемой реакции.

Затем комплекс реагент-катализатор КА распадается на продукт П и свободный катализатор, который может опять соединиться с другой молекулой А и повторить весь цикл. Именно таким образом катализаторы снижают энергию активации химической реакции, в их присутствии гораздо более значительная доля молекул данной популяции вступает в реакцию в единицу времени.

Ферменты, так же как и другие катализаторы, соединяются со своими субстратами в ходе каталитического цикла [6]. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ в другие. Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах.

К году было описано более разных ферментов [7] [8]. Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса.

Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название или один и тот же фермент имеет два и более названий. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH щелочная фосфатаза или локализации в клетке мембранная АТФаза.

Многие ферменты имеют исторически сложившиеся тривиальные названия, не связанные с названиями их субстратов, например пепсин и трипсин. Из-за этих и других затруднений, а также вследствие всевозрастающего числа вновь открываемых ферментов было принято международное соглашение о создании систематической номенклатуры и классификации ферментов [9]. Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии International Union of Biochemistry and Molecular Biology.

Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.

Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:. Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса — Ментен см. Волькенштейн , Р. Догонадзе, З.

Урушадзе и др. Предположим, концентрация фермента постоянна и необходимо измерить влияние изменения концентрации субстрата на начальную скорость ферментативной реакции. При очень низких концентрациях субстрата скорость реакции очень мала, но стабильно возрастает по мере постепенного повышения концентрации субстрата. Однако приращения скорости каталитической реакции становятся с каждым возрастанием концентрации субстрата всё меньше и меньше. Наконец, наступает момент, когда любое увеличение концентрации субстрата вызывает лишь бесконечно малое ускорение реакции: как бы ни увеличивалась концентрация субстрата, скорость реакции может лишь приближаться к плато, но никогда его не достигнет.

На этом плато, называемом максимальной скоростью реакции V max фермент насыщен субстратом и не может функционировать быстрее. Данный эффект насыщения свойственен почти всем ферментам.

Величину V max можно определить из представленного графика путём аппроксимирования. Точное определение в данном случае невозможно, так как по мере повышения концентрации субстрата начальная скорость реакции лишь приближается к V max , но никогда её не достигает. Активность ферментов определяется их трёх- и четырёхмерной структурой [17]. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот , которая сворачивается определённым образом.

Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула белковая глобула обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная и четвертичная структуры белков разрушается при нагревании, изменении pH или воздействии некоторых химических веществ.

На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. В простой ферментативной реакции может участвовать только одна молекула субстрата С, связывающаяся с ферментом Ф с образованием продукта П:.

Однако на самом деле во многих ферментативных реакциях метаболизма принимают участие и связываются с ферментом две, а иногда даже три молекулы разных субстратов. Такие реакции обычно включают перенос атома или функциональной группы от одного субстрата к другому. Такие реакции могут протекать по двум различным механизмам.

В реакциях первого типа, называемых реакциями единичного замещения , два субстрата С 1 и С 2 связываются с ферментом Ф либо специфическим, либо случайным образом с образованием комплекса Ф С 1 С 2 , который затем распадается на продукты П 1 и П 2 :. В этих реакциях с каталитическим центром фермента в данный момент времени связан только один из двух субстратов. Присоединение первого субстрата сопровождается переносом его функциональной группы на молекулу фермента.

Только после удаления продукта, образовавшегося из первого субстрата, второй субстрат может связаться с ферментом и принять функциональную группу [18]. Изучение механизма химической реакции , катализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп его молекулы , обеспечивающих специфичность действия и высокую каталитическую активность на данный субстрат , а также химической природы участка участков молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции.

Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. В активном центре условно выделяют [19] :. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата.

Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.

В конце реакции её продукт или продукты отделяются от фермента. В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идёт по другому пути фактически происходит другая реакция , например:. Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции для протекания которых требуется энергия. Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии.

Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности. Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам субстратная специфичность.

Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер , региоселективности образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата и хемоселективности катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий.

Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина , если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.

Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата [20]. Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию.

В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере.

Такие модификации называются посттрансляционными модификациями процессингом. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы. Например, химотрипсин протеаза , участвующая в пищеварении , получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе.

Неактивная форма транспортируется в желудок , где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы.

Функции белков в живых организмах. Ферменты

Как быстро выучить стихотворение наизусть? Запоминание стихов является стандартным заданием во многих школах. Как научится читать по диагонали? Скорость чтения зависит от скорости восприятия каждого отдельного слова в тексте. Как быстро и эффективно исправить почерк? Люди часто предполагают, что каллиграфия и почерк являются синонимами, но это не так.

Как научится говорить грамотно и правильно? Общение на хорошем, уверенном и естественном русском языке является достижимой целью. Вспомните, какие органические вещества выполняют ферментативную функцию. Каков влияние оказывают ферменты на химические реакции,. Каков влияние оказывают ферменты на химические реакции, протекающие в клетке и организме? Ваш ответ Отображаемое имя по желанию : Отправить мне письмо на это адрес если мой ответ выбран или прокомментирован: Отправить мне письмо если мой ответ выбран или прокомментирован Конфиденциальность: Ваш электронный адрес будет использоваться только для отправки уведомлений.

Чтобы избежать проверки в будущем, пожалуйста войдите или зарегистрируйтесь. Ферментативную функцию в клетке выполняют белки. Нуклеиновые кислоты хранят и передают наследственную информацию, а белки входят в состав ферментов, поэтому выполняют ферментативную функцию.

Каждый фермент оказывает каталитическое действие на строю определенную химическую реакцию в живом организме, не оказывая практически влияния на другие реакции. Обучайтесь и развивайтесь всесторонне вместе с нами, делитесь знаниями и накопленным опытом, расширяйте границы знаний и ваших умений. Все категории экономические 42, гуманитарные 33, юридические 17, школьный раздел , разное 16, Отправить мне письмо на это адрес если мой ответ выбран или прокомментирован: Отправить мне письмо если мой ответ выбран или прокомментирован.

Конфиденциальность: Ваш электронный адрес будет использоваться только для отправки уведомлений. Ответить Отмена.

Белки в живых организмах выполняют разнообразные функции, молекулы этих соединений определяют структуру и форму клетки, обеспечивают узнавание и связывание различных молекул, катализ и регуляцию химических реакций, протекающих в организме.

Справочник химика 21

Белки в живых организмах выполняют разнообразные функции, молекулы этих соединений определяют структуру и форму клетки, обеспечивают узнавание и связывание различных молекул, катализ и регуляцию химических реакций, протекающих в организме. Функция белка теснейшим образом связана с его пространственной структурой, а она, в свою очередь, зависит от последовательности аминокислот в белке, которая закодирована в гене ДНК. Одна из важнейших функций белков — каталитическая. При той температуре и кислотности среды, которая характерна для живой клетки, скорость большинства химических реакций мала.

Тем не менее реакции в клетке протекают с очень большой скоростью. Увеличение скорости химических реакций достигается за счет функционирования биологических катализаторов — ферментов. Именно ферменты обеспечивают протекание в клетке многочисленных химических реакций, совокупность которых составляет обмен веществ или метаболизм. В настоящее время известны десятки тысяч различных ферментов. Из структурных белков формируются элементы цитоскелета.

Химическая структура этих белков, которые выдерживают очень большую нагрузку, идеально приспособлена к выполнению механической функции. Другие типы белков обеспечивают двигательную функцию. По цитоскелетным нитям — микротрубочкам и микрофиламентам — способны АТФ- или ГТФ-зависимо перемещаться моторные белки. Актин и миозин входят не только в сократимые волокна мышечных клеток — миофибриллы , но и участвуют в изменении формы других типов клеток.

Некоторые белки выполняют транспортную функцию. К транспортным белкам относятся также некоторые белки, встроенные в биологические мембраны и формирующие в них поры каналы. Структура калиевого канала, встроенного в мембрану. Наиболее известным из транспортных белков является гемоглобин, который осуществляет перенос кислорода из легких в ткани.

Помимо кислорода с кровью переносятся и другие вещества: сывороточные липопротеиды переносят с током крови липиды, а сывороточный альбумин — свободные жирные кислоты.

Ионы железа переносятся белком трансферрином, а ионы меди — белком церулоплазмином. Антитела связываются с чужеродными полимерами, которые называют антигенами. Антитело гамма-глобулин обладает четвертичной структурой, состоит из 2 тяжелых и 2 легких цепей и имеет 2 центра связывания антигена.

Многие живые существа растения, грибы, бактерии, беспозвоночные, рыбы, амфибии, змеи для обеспечения защиты и нападения выделяют также белки и пептиды, называемые токсинами. Эти белки подавляют жизненно важные процессы в клетках других организмов, могут разрушать определенные клеточные полимеры, что приводит к гибели организма. Гормоны способны в очень малых концентрациях обеспечивать регуляцию метаболизма.

Часть гормонов но не все являются пептидами или белками. Наиболее известным из белковых гормонов является инсулин — гормон, вырабатываемый в поджелудочной железе и регулирующий уровень глюкозы в клетках организма. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет. Гексамер 6 молекул инсулина, скоординированные ионом цинка, — основная биологически активная форма этого гормона.

Желтым показаны дисульфидные мостики, которые стабилизируют структуру инсулина. Фиолетовые — остатки гистидина, связывающиеся с цинком. К белковым гормонам относятся и гормоны, продуцируемые передней долей гипофиза: гормон роста соматотропин, пролактин. Задняя доля гипофиза выделяет пептидные гормоны окситоцин и вазопрессин, каждый из которых состоит из восьми аминокислот и регулирует сокращение мускулатуры матки и сосудов соответственно.

К ним, в частности, относятся многочисленные факторы роста , которые регулируют рост и развитие клеток определенных тканей, например фактор роста нервной ткани, фактор роста фибробластов. У каждого рецептора есть свой лиганд — вещество, с которым он связывается с крайне высокой специфичностью.

Связывание биологически активного вещества например, гормона или фактора роста с соответствующим рецептором приводит к изменению конформации пространственной структуры рецептора, что является сигналом, инициирующим внутриклеточный каскад передачи сигнала. Результат работы каскада — изменение активности ферментов или генов. Рецептор глутамата — медиатора в нервной системе. Видна внеклеточная часть, связывающая лиганд — глутамат, трансмембранная часть и внутриклеточная часть, передающая сигнал в клетку.

Таким образом, биологически активные вещества белковой природы и их рецепторы обеспечивают регуляторную функцию белков. Кроме того, белки пищи для животных выполняют энергетическую функцию и функцию источника незаменимых аминокислот.

При голодании собственные белки используются в качестве энергетического субстрата в последнюю очередь — когда израсходованы запасы гликогена и жира. Это может приводить к падению мышечной массы, заболеваниям кожи, возникновению язв и др. В ряде случаев белки выполняют запасающую функцию. Чаще всего это происходит в структурах, связанных с размножением. Такие белки откладываются в семенах многих растений алейроновые зерна , в яйцах животных овальбумин.

Таким образом, белки выполняют все основные функции в живом организме, кроме функций хранения и передачи наследственной информации. Катализаторы — это вещества, которые ускоряют реакции, но сами при этом не расходуются. В живых клетках основным и катализаторами являются ферменты. Без катализатора очень малая часть молекул при физиологических условиях имеет достаточно энергии, чтобы вступить в реакцию.

Катализатор понижает активационный барьер, и благодаря этому больше молекул могут его преодолеть. Принцип действия ферментов основан на очень специфичном узнавании ферментом своего субстрата исходного вещества в реакции или нескольких субстратов и эффективном связывании. Молекулы фермента, как правило, очень велики по сравнению с молекулами низкомолекулярных субстратов или отдельных участков высокомолекулярных субстратов, с которыми они работают.

Именно благодаря изменению структуры субстрата при связывании с ферментом снижается энергия активации — измененный субстрат в активном центре фермента находится в напряженном, высокоэнергетическом переходном состоянии и легче переходит в продукт. Таким образом, роль фермента состоит в стабилизации переходного состояния субстрата. Таким образом, видно, что фермент и вступает в реакцию, и образуется в результате, т. Специфическое связывание субстрата возможно благодаря расположению определенных аминокислотных радикалов на внутренней поверхности активного центра фермента.

Остатки, несущие положительный или отрицательный заряд, взаимодействуют с разноименно заряженными группами субстрата, гидрофобные остатки — с его гидрофобными частями. За счет точного пространственного соответствия создается высокоспецифичная поверхность взаимодействия. В зависимости от конкретных условий внешней и внутренней среды активности ферментов должны меняться в рамках поддержания гомеостаза — постоянства физико-химических параметров внутренней среды клетки и организма.

Так, при поступлении глюкозы в кровь должны активироваться ферменты синтеза гликогена, в виде которого глюкоза запасается, а также ферменты гликолиза — начального этапа окисления глюкозы при клеточном дыхании. Регуляция бывает двух типов:. Различают два типа регуляции активности ферментов: конкурентное ингибирование и аллостерическая регуляция. Иногда они связываются с ферментом очень прочно — тогда наступает необратимое ингибирование. Такие ингибиторы часто являются опасными ядами. Например, фосфорорганические соединения зарин, зоман, V-газы — боевые отравляющие вещества — ингибируют фермент ацетилхолинэстеразу АХЭ , расщепляющую медиатор ацетилхолин в синаптической щели, что приводит к блокировке передачи нервного импульса.

Другие фосфорорганические соединения, слабо токсичные для позвоночных, используются в качестве инсектицидов. Аллостерические регуляторы могут быть как активаторами, так и ингибиторами, и действуют, связываясь с ферментом не в активном центре, а в другом участке его структуры, который в этом случае называют аллостерическим центром.

Так, АТФ ингибирует некоторые ферменты гликолиза окисления глюкозы , т. АДФ, напротив, активирует ферменты гликолиза энергии мало, ее нужно быстрее получать окислением глюкозы. Определенные ферменты практически всех метаболических путей ингибируются конечным продуктом , получающимся в результате протекания реакций этого пути можно сказать, чтобы этого продукта не синтезировалось слишком много.

В данном случае работает универсальный принцип отрицательной обратной связи , за счет которого поддерживается гомеостаз в биологических системах. Смысл его в том, что при любом отклонении параметров система саморегулируется так, чтобы свести отклонение к минимуму.

Если есть избыток какого-то вещества — ингибируется замедляется его синтез и активируется расход. При недостатке определенного вещества активируется его синтез и ингибируется расход. Новый учебный год. Попробовать бесплатно. Домашняя школа и экстернат. Открытые мероприятия.

Учебник Избранные статьи. Функции белков в живых организмах. Ферменты очень специфичны : обычно фермент катализирует лишь одну реакцию то есть превращение одного вещества, называемого субстратом или нескольких реакций одного типа. Кроме того, активность ферментов в большинстве случаев регулируется различными химическими соединениями, имеющимися в клетке. Следующая статья. Способы получения энергии живыми организмами.

Типы метаболизма. О Фоксфорде. Партнерская программа. Правовая информация. Сведения об образовательной организации.

Домашняя школа. Подготовка к олимпиадам. Пробные ЕГЭ. Карта сайта.

Калинова, Т. Близнецовый метод используется в науке. Правильный ответ — 2. Какой из указанных органоидов является одномембранным? Клеточный центр вообще не содержит мембран и состоит из микротрубочек. Хлоропласт и митохондрия, согласно теории симбиогенеза, содержат две мембраны так как раньше они были свободноживущими организмами, но были фагоцитированы клеткой и стали двумембранными, то есть одна их мембрана, а вторая мембрана клетки, обволакивающая при фагоцитозе.

Лизосома содержит только одну мембрану и образуется в аппарате Гольджи. Правильный ответ — 1. Молекулы какого вещества выполняют ферментативную функцию?

Дочерние клетки с набором хромосом, равным материнской клетке, образуются в процессе. При половом размножении гаметы образуются у. Определите генотип мохнатой морской свинки, гетерозиготной по этому признаку. ВС — два доминантных аллеля два признака.

Вв — гетерозигота по одному признаку. Какой вид изменчивости организмов передается по наследству? Все остальные типы изменчивости связаны с хромосомными перестройками.

Для преодоления бесплодия межвидовых гибридов Г. Карпеченко предложил метод. Железобактерии по способу питания относят к. Хемотрофы — организмы, потребляющие неорганические вещества, перерабатывая их в органические, без участия света, но с участием химических веществ. Правильный ответ — 4. Что развивается из оплодотворенной яйцеклетки у растений?

Правильный ответ — 3. Главный признак, характерный для многоклеточных водорослей как представителей низших растений, - это. Отсутствие разнообразия клеток и тканей. Многие простейшие переносят неблагоприятные условия в состоянии. Неполная перегородка в желудочке сердца появилась в процессе эволюции у.

Клетки тела человека, которые способны двигаться против тока крови, - это. Правильный ответ - 1. Какие вещества пищи подвергаются обработке желчью в кишечнике человека? Правильный ответ - 2. Железы внутренней секреции человека. Регулируют процессы жизнедеятельности. Выделяют вещества в полость пищеварительного тракта. Расщепляют жиры до глицерина и жирных кислот.

Реакция собаки на команду хозяина — пример рефлекса. Характерного для всех особей вида. Наличие какого химического элемента в организме человека необходимо для поддержания достаточного количества гемоглобина в его крови? Отбор, в результате которого сохраняются особи со средним проявлением признака, а выбраковываются особи с отклонениями от нормы, называют.

Ареал, который занимает вид в природе, - это критерий. Что служит направляющим фактором эволюции? Какой экологический фактор ограничивает распространение растений на большую глубину?

Для растений таким фактором является солнечный свет так как растения — фототрофы и без света не смогут построить органические вещества для своей жизнедеятельности. Какие организмы составляют второй трофический уровень в экосистеме? В круговороте азота в биосфере роль клубеньковых бактерий заключается в.

Накоплении незаменимых аминокислот. Верны ли следующие суждения об обмене веществ? Расщепление биополимеров до мономеров в лизосомах клеток происходит в процессе энергетического обмена на этапе окисления. Гликолиз - многоступенчатый ферментативный процесс превращения глюкозы в две молекулы пировиноградной кислоты ПВК.

Каковы причины комбинативной изменчивости? Случайное сочетание гамет при оплодотворении. Изменение числа отдельных хромосом. Потеря отдельных нуклеотидов в гене. Рекомбинация генов в результате кроссинговера. Комбинация негомологичных хромосом в мейозе. Изменение последовательности нуклеотидов в гене. Это может происходить при мейозе или оплодотворении. Правильный ответ - 1,4,5. Какие признаки являются общими для человека и млекопитающих животных? Наличие производных кожи - сальных желез. Кровеносная система у человека как и у всех позвоночных замкнута.

Сердце четырехкамерное - два предсердия и два желудочка. Остаются 3 признака, они и роднят нас с млекопитающими. Правильный ответ : 1,5,6. Какие из перечисленных примеров относят к ароморфозам? Функционирование самозатачивающихся резцов у грызунов. Листовидная форма тела у печеночного сосальщика.

Развитие стрекательных клеток у гидры. Возникновение членистых конечностей у насекомых. Появление внутреннего оплодотворения у пресмыкающихся. Возникновение узловой нервной системы у кольчатых червей. Примеры ароморфозов: появление теплокровности, второго круга кровообращения и т. Из перечисленного списка это: возникновение членистых конечностей насекомых членистоногие произошли от кольчатых червей , появление внутреннего оплодотворения у пресмыкающихся это позволило им быть независимыми от воды, так как можно теперь размножаться на суше , возникновение узловой нервной системы у кольчатых червей.

Правильный ответ - 4,5,6. Установите соответствие между причиной мутации и ее видом. Исчезновение отдельных нуклеотидов в стоп-кодоне. Увеличение числа гаплоидных наборов хромосом в несколько раз. Выберем генные мутации из представленных: замена одного триплета нуклеотидов другим, перестройка последовательности соединения нуклеотидов в процессе транскрипции, исчезновение отдельных нуклеотидов в стоп-кодоне.

Правильный ответ - Установите соответствие между признаком и классом позвоночных животных, для которых он характерен. Неполная перегородка в желудочке сердца. Остальное - признаки рептилий. Установите соответствие между защитным свойством организма человека и видом иммунитета.

Наличие в крови сходных белков -. Активный иммунитет - явление, при котором наш организм сам вырабатывает антитела в ответ на введение микробных организмов вакцинации.

Пассивный иммунитет - такой, при котором в организм вводятся уже готовые антитела. Врожденный иммунитет - такой, при котором антитела уже находятся в организме еще до попадания антигена. Поэтому, правильный ответ - Установите соответствие между группой растений или животных и ее ролью в экосистеме пруда. Выпишем продуцентов - прибрежная растительность, фитопланктон, растения дна. Остальное - консументы. Установите последовательность этапов окисления молекул крахмала в ходе энергетического обмена.

Образование молекул ПВК пировиноградной кислоты. Расщепление молекул крахмала до дисахаридов. Образование углекислого газа и воды. Объясните, почему ботаники эвглену зеленую относят к растениям, а зоологи - к животным. Ответ обоснуйте. Признаки растений: наличие пластид соответственно, автотрофия - переработка неорганических веществ в органические , признаки животных: гетеротрофия - питание готовыми органическими веществами. Схема какого процесса изображена на рисунке?

Комментариев: 4

  1. innita2008:

    чувства и ощущения-понятия разные, а мозг человнка если бы работал на полную, то человек бы просто не выжил, или сошел с ума.

  2. Asselya:

    Простатит лечится. Необходимо вовремя обратиться к врачу. Безусловно трудно найти и толкового врача, и толковую клинику. В основном все лечат антибиотиками и массажем. Но далеко не всегда это необходимо делать. В Москве можно обратиться в клинику “Санос”,где давно и эффективно лечат эту болезнь и имеют довольно неплохие результаты. Советую,проверено!

  3. Розалинда:

    ​ФУНДАМЕНТАЛЬНЫЕ ПРАВИЛА БИОХИМИЧЕСКОЙ ЛОГИКИ

  4. vladi:

    Владимир, саффорд или стаффорд?